Die Hauptunterschied zwischen Proteoglykan und Glykoprotein ist das bei Proteoglykanen sind eine oder mehrere Glykosaminoglykanketten an das Protein gebunden, während bei Glykoproteinen Oligosaccharidketten an Proteine ​​gebunden sind. Darüber hinaus kommen Proteoglykane hauptsächlich im Bindegewebe vor, während Glykoproteine ​​in der Zellmembran vorkommen.

Proteoglykan und Glykoprotein sind zwei Arten von Glykokonjugate bei denen Kohlenhydrate kovalent an Proteine ​​gebunden sind. Einige andere Arten von Glykokonjugaten umfassen Glykopeptide, Peptidoglykane, Glykolipide, Lipopolysaccharide usw.

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Was ist ein Proteoglykan?

Ein Proteoglykan ist ein Glykokonjugat, ein Biomolekül mit einem Kernprotein, das kovalent an Glykosaminoglykanketten (GAG) gebunden ist. Glykosaminoglykane oder Mucopolysaccharide sind lange, unverzweigte Polysaccharide, die aus einer sich wiederholenden Disaccharideinheit bestehen. Da Proteoglykane aus Polysacchariden bestehen, sind sie eine Art stark glykosylierter Glykokonjugate. Serin (Ser)-Reste des Proteins dienen als Anheftungspunkt an die Glykosaminoglykanketten und die Anheftung erfolgt über eine Trisaccharidbrücke. Der Serinrest kommt im Allgemeinen in der Ser-Gly/Ala-X-Gly-Sequenz vor, wobei X eine beliebige der Aminosäuren sein kann. Aber nicht alle Serinreste sind an GAG-Ketten gebunden. Unter physiologischen Bedingungen sind die GAG-Ketten aufgrund der Anwesenheit von Sulfat- und Uronsäuregruppen negativ geladen.

Abbildung 1: Proteoglycan

Proteoglykane sind einer der Hauptbestandteile der extrazellulären Matrix (ECM), die den Raum um die Zellen ausfüllt. Sie verbinden sich mit Kollagen, um Knorpel zu bilden, um strukturelle und mechanische Unterstützung zu bieten. Durch die Hydratation aufgrund der Verbindung von Wasser mit Proteoglykanen bieten Knorpel auch eine polsternde Wirkung auf die Gelenke. Der unzureichende Abbau von Proteoglykanen im Körper ist jedoch mit mehreren genetischen Erkrankungen verbunden und kann zu einigen Krankheitszuständen führen.

Was ist ein Glykoprotein?

Ein Glykoprotein ist eine andere Art von Glykokonjugat, die weniger stark glykosyliert ist. In Glykoproteinen sind Oligosaccharidketten oder Glykane die Art von Kohlenhydraten, die kovalent an das Kernprotein gebunden sind. Die Anlagerung von Oligosacchariden erfolgt entweder während kotranslationaler oder posttranslationaler Modifikationen, bekannt als Glykosylierung. Im Allgemeinen werden die extrazellulären Proteine, die sezerniert werden, im endoplasmatischen Retikulum glykosyliert. Auch die extrazellulären Segmente der Proteine ​​sind glykosyliert. Dies bedeutet, dass die meisten Proteine ​​in der Zellmembran Glykoproteine ​​sind. Die Hauptfunktion der Proteine ​​in der Zellmembran besteht darin, als Erkennungsmoleküle zu dienen und sie sind auch an der Zellsignalübertragung beteiligt.

Abbildung 2: Glykoprotein in der Zellmembran

Die beiden Haupttypen von Glykoproteinen sind O-gebundene Glykoproteine ​​und N-gebundene Glykoproteine. Bei O-gebundenen Glykoproteinen verbindet sich das Kohlenhydrat über das O-Atom der –OH-Gruppe der Aminosäuren Serin oder Threonin. In N-gebundenen Glykoproteinen verbindet sich das Kohlenhydrat über das N-Atom der –NH2-Gruppe der Aminosäure Asparagin.

Ähnlichkeiten zwischen Proteoglykan und Glykoprotein

Unterschied zwischen Proteoglykan und Glykoprotein

Definition

Ein Proteoglykan bezieht sich auf eine Verbindung, die aus einem Protein besteht, das an Glykosaminoglykangruppen gebunden ist, die insbesondere im Bindegewebe vorhanden sind, während sich ein Glykoprotein auf jede beliebige Klasse von Proteinen bezieht, die Kohlenhydratgruppen aufweisen, die an die Polypeptidkette gebunden sind. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Proteoglykan und Glykoprotein.

Nicht-Protein-Gehalt

Außerdem beträgt der Nichtproteingehalt eines Proteoglykans 50–60 Gew.-%, während der Nichtproteingehalt eines Glykoproteins 10–15 Gew.-% beträgt.

Struktur

Glykosaminoglykane werden an ein Protein angehängt, um ein Proteoglykan zu bilden, während Oligosaccharide an ein Protein angehängt werden, um ein Glykoprotein zu bilden. Dies ist ein weiterer Hauptunterschied zwischen Proteoglykan und Glykoprotein.

Natur der Ketten

Darüber hinaus sind die an ein Proteoglykan gebundenen Ketten lang, linear und negativ geladen, während die an ein Glykoprotein gebundenen Ketten kurz und verzweigt sind und negativ geladen sein können oder nicht.

Standort

Der Ort des Vorkommens ist ein weiterer wichtiger Unterschied zwischen Proteoglykan und Glykoprotein. Proteoglykane kommen hauptsächlich im Bindegewebe vor, während Glykoproteine ​​hauptsächlich auf der Zellmembran vorkommen.

Funktion

Untertypen

Proteoglykane werden nach der Natur des GAG klassifiziert, während die beiden Haupttypen von Glykoproteinen N-gebundene Glykoproteine ​​und O-gebundene Glykoproteine ​​sind.

Beispiele

Einige Proteoglykane umfassen Chondroitinsulfat, Dermatansulfat, Keratansulfat, Heparinsulfat usw., während einige Glykoproteine ​​Kollagen, Transferrin, Mucin, Immunglobulin usw. umfassen.

Abschluss

Proteoglykane sind die Proteine, die kovalent an die Glykosaminoglykane gebunden sind, während Glykoproteine ​​die Proteine ​​sind, die kovalent an Oligosaccharide gebunden sind. Proteoglykane kommen hauptsächlich im Bindegewebe vor, während Glykoproteine ​​hauptsächlich in der Zelloberfläche vorkommen. Proteoglykane verleihen dem Knorpel Festigkeit und Dämpfungswirkung, und Glykoproteine ​​dienen als integrale Membranproteine ​​bei der Zellerkennung und Zellsignalübertragung. Der Hauptunterschied zwischen Proteoglykan und Glykoprotein ist die Art der Kohlenhydrate, die an das Protein gebunden sind, der Ort und die Funktion.

Referenz:

1. Moss, G P. „Nomenklatur von Glykoproteinen, Glykopeptiden und Peptidoglykanen.“ Glykopeptide, Queen Mary University of London, hier erhältlich

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. „Glycosaminoglycans2“ Von Mfigueiredo – Eigene Arbeit (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia 2. „OSC Microbio 03 04 EukPlasMem“ Von CNX OpenStax – (CC BY 4.0) über Commons Wikimedia