Hauptunterschied – Hämoglobin vs Myoglobin

Hämoglobin und Myoglobin sind zwei Arten von Globinproteinen, die als sauerstoffbindende Proteine ​​dienen. Beide Proteine ​​sind in der Lage, die Menge an gelöstem Sauerstoff in biologischen Flüssigkeiten von Wirbeltieren sowie in einigen Wirbellosen zu erhöhen. Organische prothetische Gruppen mit ähnlichen Eigenschaften sind in beiden Proteinen an der Sauerstoffbindung beteiligt. Aber die 3-D-Orientierung im Raum oder die Stereoisomerie von Hämoglobin und Myoglobin sind unterschiedlich. Aufgrund dieses Unterschieds ist auch die Menge an Sauerstoff, die mit jedem der Proteinmoleküle binden kann, unterschiedlich. Hämoglobin ist in der Lage, sich fest mit Sauerstoff zu binden wohingegen Myoglobin ist nicht in der Lage, sich fest mit Sauerstoff zu binden. Dieser Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin führt zu ihren unterschiedlichen Funktionen; Hämoglobin kommt im Blut vor und transportiert Sauerstoff von der Lunge in den Rest des Körpers während Myoglobin befindet sich im Muskel und setzt den benötigten Sauerstoff frei.

Abgedeckte Schlüsselbereiche

1. Was ist Hämoglobin? – Definition, Struktur und Zusammensetzung, Funktion 2. Was ist Myoglobin? – Definition, Struktur und Zusammensetzung, Funktion 3. Ähnlichkeiten zwischen Hämoglobin und Myoglobin – Skizzieren Sie die Gemeinsamkeiten 4. Was ist der Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin? – Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe: Hämoglobin, Myoglobin, Sauerstoff, Häm, Proteine, Globinprotein, Blut

Was ist Hämoglobin?

Hämoglobin ist ein globuläres Protein mit mehreren Untereinheiten und einer Quartärstruktur. Es besteht aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten, die in einer tetraedrischen Struktur angeordnet sind. Hämoglobin ist ein eisenhaltiges Metalloprotein. Jede der vier globulären Proteinuntereinheiten ist mit einer nicht-proteinischen, prosthetischen Hämgruppe assoziiert, die an ein Sauerstoffmolekül bindet. Die Produktion von Hämoglobin erfolgt im Knochenmark. Globinproteine ​​werden von Ribozomen im Zytosol synthetisiert. Der Häm-Anteil wird in den Mitochondrien synthetisiert. Ein geladenes Eisenatom wird im Porphyrinring durch kovalente Bindung von Eisen mit vier Stickstoffatomen in derselben Ebene gehalten. Diese N-Atome gehören zum Imidazolring des F8-Histidin-Restes jeder der vier Globin-Untereinheiten. Im Hämoglobin liegt Eisen als Fe. vor²⁺, was den roten Blutkörperchen die rote Farbe verleiht.

Der Mensch hat drei Hämoglobintypen: Hämoglobin A, Hämoglobin A₂ und Hämoglobin F. Hämoglobin A ist der häufigste Hämoglobintyp, der von HBA1-, HBA2- und HBB-Genen kodiert wird. Die vier Untereinheiten von Hämoglobin A bestehen aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten (α₂β₂). Hämoglobin A₂ und Hämoglobin F sind selten und bestehen aus zwei α- und zwei δ-Untereinheiten bzw. zwei α- und zwei γ-Untereinheiten. Bei Säuglingen ist der Hämoglobintyp Hb F (α₂γ₂).

Da das Hämoglobinmolekül aus vier Untereinheiten besteht, kann es mit vier Sauerstoffmolekülen binden. Hämoglobin findet sich also in den roten Blutkörperchen als Sauerstoffträger im Blut. Aufgrund der Anwesenheit von vier Untereinheiten in der Struktur nimmt die Sauerstoffbindung zu, wenn das erste Sauerstoffmolekül an die erste Hämgruppe bindet. Dieser Vorgang wird als kooperative Bindung von Sauerstoff bezeichnet. Hämoglobin macht 96% des Trockengewichts eines roten Blutkörperchens aus. Ein Teil des Kohlendioxids ist auch für den Transport vom Gewebe in die Lunge an Hämoglobin gebunden. 80 % des Kohlendioxids werden über Plasma transportiert. Die Struktur von Hämoglobin ist in Abbildung 1 dargestellt.

Abbildung 1: Hämoglobinstruktur

Funktion von Hämoglobin

Was ist Myoglobin?

Myoglobin ist das sauerstoffbindende Protein in Muskelzellen von Wirbeltieren, das den Muskeln eine deutliche rote oder dunkelgraue Farbe verleiht. Es wird ausschließlich in Skelettmuskeln und Herzmuskeln exprimiert. Myoglobin macht 5-10% der zytoplasmatischen Proteine ​​in Muskelzellen aus. Da die Aminosäureveränderungen in den Polynukleotidketten von Hämoglobin und Myoglobin konservativ sind, weisen sowohl Hämoglobin als auch Myoglobin eine ähnliche Struktur auf. Darüber hinaus ist Myoglobin ein Monomer, das aus einer einzelnen Polynukleotidkette besteht, die aus einer einzelnen Hämgruppe besteht. Daher ist es in der Lage, mit einem einzigen Sauerstoffmolekül zu binden. Somit findet im Myoglobin keine kooperative Sauerstoffbindung statt. Die Bindungsaffinität von Myoglobin ist jedoch im Vergleich zu der von Hämoglobin hoch. Infolgedessen dient Myoglobin als sauerstoffspeicherndes Protein in den Muskeln. Myoglobin setzt Sauerstoff frei, wenn die Muskeln funktionieren. Die 3D-Struktur von Hämoglobin ist in Abbildung 2 dargestellt.

Abbildung 2: Myoglobin

Ähnlichkeiten zwischen Hämoglobin und Myoglobin

Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin

Definition

Hämoglobin: Hämoglobin ist ein rotes Protein, das für den Sauerstofftransport im Blut von Wirbeltieren verantwortlich ist.

Myoglobin: Myoglobin ist ein rotes Protein mit Häm, das Sauerstoff in den Muskelzellen transportiert und speichert.

Molekulargewicht

Hämoglobin: Das Molekulargewicht von Hämoglobin beträgt 64 kDa.

Myoglobin: Das Molekulargewicht von Hämoglobin beträgt 16,7 kDa.

Komposition

Hämoglobin: Hämoglobin besteht aus vier Polypeptidketten.

Myoglobin: Myoglobin besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette.

Quartäre Struktur

Hämoglobin: Hämoglobin ist ein Tetramer, das aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten besteht.

Myoglobin: Myoglobin ist ein Monomer. Daher fehlt ihm eine Quartärstruktur.

Anzahl der Sauerstoffmoleküle

Hämoglobin: Hämoglobin bindet mit vier Sauerstoffmolekülen.

Myoglobin: Myoglobin bindet nur an ein einziges Sauerstoffmolekül.

Kooperative Bindung

Hämoglobin: Da Hämoglobin ein Tetramer ist, zeigt es eine kooperative Bindung mit Sauerstoff.

Myoglobin: Da Myoglobin ein Monomer ist, zeigt es keine kooperative Bindung.

Affinität zu Sauerstoff

Hämoglobin: Hämoglobin hat eine geringe Affinität zur Sauerstoffbindung.

Myoglobin: Myoglobin hat eine hohe Affinität zur Sauerstoffbindung, die nicht von der Sauerstoffkonzentration abhängt.

Bindung mit Sauerstoff

Hämoglobin: Hämoglobin ist in der Lage, sich fest mit Sauerstoff zu binden.

Myoglobin: Myoglobin ist nicht in der Lage, sich mit Sauerstoff fest zu binden.

Auftreten

Hämoglobin: Hämoglobin kommt im Blutkreislauf vor.

Myoglobin: Myoglobin befindet sich in den Muskeln.

Typen

Hämoglobin: Hämoglobin A, Hämoglobin A₂ und Hämoglobin F sind die Typen von Hämoglobin beim Menschen.

Myoglobin: In allen Zellen findet sich ein einziger Myoglobintyp.

Funktion

Hämoglobin: Hämoglobin nimmt Sauerstoff aus der Lunge auf und transportiert ihn in den Rest des Körpers.

Myoglobin: Myoglobin speichert Sauerstoff in den Muskelzellen und gibt ihn bei Bedarf wieder ab.

Abschluss

Hämoglobin und Myoglobin sind zwei sauerstoffbindende globuläre Proteine ​​bei Wirbeltieren. Hämoglobin ist ein Tetramer, das kooperativ mit vier Sauerstoffmolekülen bindet. Myoglobin ist ein Monomer, das aus einer einzigen Hämgruppe besteht. Da die Bindungskapazität von Hämoglobin höher ist als die von Myoglobin, wird Hämoglobin als sauerstofftransportierendes Protein im Blut verwendet. Myoglobin wird als sauerstoffspeicherndes Protein in Muskelzellen verwendet. Die Affinität, Sauerstoff mit Myoglobin zu binden, ist höher als die von Hämoglobin. Der Hauptunterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin liegt in ihrer Funktion. Der funktionelle Unterschied von Hämoglobin und Myoglobin ergibt sich aus dem Unterschied ihrer 3D-Struktur.

Referenz:

1.“ Myoglobin.“ Hämoglobin und Myoglobin. N.S., N.D. Netz. Hier verfügbar. 05. Juni 2017. 2."Myoglobin." Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, Inc., n.d. Netz. Hier verfügbar. 05. Juni 2017.

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. „1904 Hämoglobin“ von OpenStax College – Anatomy & Physiology, Connexions-Website. 19. Juni 2013. (CC BY 3.0) über Commons Wikimedia 2. „Myoglobin“ Von →AzaToth – selbst erstellt basierend auf PDB-Eintrag (Public Domain) über Commons Wikimedia