Hauptunterschied – Alpha Helix und Beta Plissee Sheet

Alpha-Helix und Beta-Platten sind zwei verschiedene Sekundärstrukturen von Proteinen. Alpha-Helix ist eine rechtsgängig gewundene oder spiralförmige Konformation von Polypeptidketten. In der Alpha-Helix spendet jede N-H-Gruppe des Rückgrats eine Wasserstoffbrücke an die C=O-Gruppe des Rückgrats, die an vier Resten zuvor platziert ist. Hier treten Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einer Polypeptidkette auf, um eine helikale Struktur zu erzeugen. Beta-Faltblätter bestehen aus Beta-Strängen, die seitlich durch mindestens zwei oder drei Rückgrat-Wasserstoffbrücken verbunden sind; sie bilden ein allgemein verdrehtes, gefaltetes Blatt. Im Gegensatz zur Alpha-Helix, Wasserstoffbrücken in Beta-Faltblättern bilden sich zwischen N-H-Gruppen im Rückgrat eines Strangs und C=O-Gruppen im Rückgrat der benachbarten Stränge. Dies ist das Hauptunterschied zwischen Alpha Helix und Beta Pleated Sheet.

Was ist eine Alpha-Helix?

Proteine ​​bestehen aus Polypeptidketten und werden in verschiedene Kategorien unterteilt, wie primär, sekundär, tertiär und quaternär, abhängig von der Form der Faltung der Polypeptidkette. α-Helices und beta-Faltblätter sind die beiden am häufigsten anzutreffenden Sekundärstrukturen einer Polypeptidkette.

Die alpha-helikale Struktur von Proteinen bildet sich aufgrund der Wasserstoffbrückenbindung zwischen seinen Amid- und Carbonylgruppen des Rückgrats. Dies ist eine rechtshändige Spirale, die typischerweise 4 bis 40 Aminosäurereste in der Polypeptidkette enthält. Die folgende Abbildung veranschaulicht die Struktur der Alpha-Helix.

Wasserstoffbrücken bilden sich zwischen einer N-H-Gruppe eines Aminorests mit einer C=O-Gruppe einer anderen Aminosäure, die in 4 Resten früher platziert ist. Diese Wasserstoffbrückenbindungen sind für die Bildung der Alpha-Helix-Struktur unerlässlich, und jede vollständige Windung der Helix hat 3,6 Aminoreste.

Aminosäuren, deren R-Gruppen zu groß (z. B. Tryptophan, Tyrosin) oder zu klein (z. B. Glycin) sind, destabilisieren α-Helices. Prolin destabilisiert aufgrund seiner unregelmäßigen Geometrie auch α-Helices; seine R-Gruppe bindet zurück an den Stickstoff der Amidgruppe und verursacht sterische Hinderung. Darüber hinaus verhindert das Fehlen von Wasserstoff im Stickstoff von Proline, dass es an Wasserstoffbrückenbindungen teilnimmt. Abgesehen davon hängt die Stabilität der Alpha-Helix vom Dipolmoment der gesamten Helix ab, das durch einzelne Dipole von C=O-Gruppen verursacht wird, die an Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt sind. Stabile α-Helices enden typischerweise mit einer geladenen Aminosäure, um das Dipolmoment zu neutralisieren.

Ein Hämoglobin-Molekül mit vier Häm-bindenden Untereinheiten, die jeweils größtenteils aus α-Helices bestehen.

Was ist Beta-Plissee?

Beta-Faltenblätter sind eine andere Art von Protein-Sekundärstruktur. Beta-Faltblätter bestehen aus Beta-Strängen, die seitlich durch mindestens zwei oder drei Rückgrat-Wasserstoffbrückenbindungen verbunden sind und ein im Allgemeinen verdrilltes, gefaltetes Blatt bilden. Im Allgemeinen enthält ein Betastrang 3 bis 10 Aminosäurereste, und diese Stränge sind neben anderen Betasträngen angeordnet, während sie ein ausgedehntes Wasserstoffbrückennetzwerk bilden. Hier bilden N-H-Gruppen im Rückgrat eines Strangs Wasserstoffbrücken mit den C=O-Gruppen im Rückgrat der benachbarten Stränge. Zwei Enden der Peptidkette können dem N-Terminus und C-Terminus zugeordnet werden, um die Richtung zu veranschaulichen. Der N-Terminus zeigt ein Ende der Peptidkette an, an dem eine freie Amingruppe verfügbar ist. In ähnlicher Weise stellt der C-Terminus das andere Ende der Peptidkette dar, wo eine freie Carboxylgruppe verfügbar ist.

Benachbarte β-Stränge können in antiparalleler, paralleler oder gemischter Anordnung Wasserstoffbrückenbindungen bilden. In der antiparallelen Anordnung grenzt der N-Terminus eines Ständers an den C-Terminus des nächsten Ständers. Bei einer parallelen Anordnung sind die N-Terminus benachbarter Stränge in die gleiche Richtung orientiert. Die folgende Abbildung veranschaulicht die Struktur und das Wasserstoffbrückenmuster von parallelen und antiparallelen Beta-Strängen.

a) antiparallelb) parallel

Unterschied zwischen Alpha-Helix und Beta-Plissee-Platte

Form

Alpha-Helix: Alpha Helix ist eine rechtshändig gewendelte stabartige Struktur.

Beta Plissee-Blatt: Beta-Sheet ist eine blattartige Struktur.

Formation

Alpha-Helix: Innerhalb der Polypeptidkette bilden sich Wasserstoffbrückenbindungen, um eine helikale Struktur zu erzeugen.

Beta Plissee-Blatt: Beta-Faltblätter werden gebildet, indem zwei oder mehr Beta-Stränge durch H-Bindungen verbunden werden.

Fesseln

Alpha-Helix: Alpha-Helix hat ein n + 4 H-Bindungsschema. d.h. Wasserstoffbrücken bilden sich zwischen der N-H-Gruppe eines Aminorests mit der C=O-Gruppe einer anderen Aminosäure, die in 4 Resten früher platziert ist.

Beta Plissee-Blatt: Wasserstoffbrücken werden zwischen den benachbarten N-H- und C=O-Gruppen benachbarter Peptidketten gebildet.

-R-Gruppe

Alpha-Helix: -R-Gruppen der Aminosäuren sind außerhalb der Helix orientiert.

Beta Plissee-Blatt: -R-Gruppen sind sowohl innerhalb als auch außerhalb des Blatts gerichtet.

Nummer

Alpha-Helix: Dies kann eine einzelne Kette sein.

Beta Plissee-Blatt: Dieser kann nicht als einzelner Beta-Strang existieren; es müssen zwei oder mehr sein.

Typ

Alpha-Helix: Dies hat nur einen Typ.

Beta Plissee-Blatt: Dies kann parallel, antiparallel oder gemischt sein.

Qualitäten

Alpha-Helix: 100^Ö Umdrehung, 3,6 Reste pro Umdrehung und 1,5 A^Ö steigen von einem Alpha-Kohlenstoff zum zweiten

Beta Plissee-Blatt: 3,5 A^Ö Anstieg zwischen Resten

Aminosäure

Alpha-Helix: Alpha-Helix bevorzugt die Aminosäureseitenketten, die die H-Brücken des Rückgrats im Kern der Helix bedecken und schützen können.Beta Plissee-Blatt: Die verlängerte Struktur lässt den maximalen Platz für die Aminosäureseitenketten frei. Daher bevorzugen Aminosäuren mit großen sperrigen Seitenketten eine Beta-Faltblatt-Struktur.

Präferenz

Alpha-Helix: Alpha-Helix bevorzugt Ala-, Leu-, Met-, Phe-, Glu-, Gln-, His-, Lys-, Arg-Aminosäuren.

Beta Plissee-Blatt: Beta-Faltblatt bevorzugt Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Bild mit freundlicher Genehmigung:

"Alpha-Helix-Proteinstruktur" [Public Domain] über Commons Wikimedia

„Hempglobin-Molekül“ von Zephyris in der englischsprachigen Wikipedia (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia

„Parallel und Antiparellel“ von Fvasconcellos – Eigene Arbeit. Erstellt vom Uploader auf Anfrage von Opabinia regalis., (Public Domain) über Commons Wikimedia