Hauptunterschied – Alpha vs. Beta-Amylase

Die Wirkung des Amylase-Enzyms kann Stärke in Zuckereinheiten hydrolysieren. Amylase ist natürlich im Speichel und in der Bauchspeicheldrüse von Menschen und einigen anderen Säugetieren vorhanden, wo sie den biochemischen Prozess der Verdauung des Nahrungsbolus einleitet. Bei der oralen Verdauung geben stärkehaltige Nahrungsmittel (Reis, Brot, Süßkartoffeln und Kartoffeln) einen etwas süßlichen Geschmack, da die Amylase im Speichel einen Teil ihrer Stärke zu Zucker abbaut. Amylase wurde erstmals 1833 von Anselme Payen entdeckt und isoliert. Amylase-Enzyme werden speziell nach verschiedenen griechischen Buchstaben benannt, darunter Alpha (α)-Amylase, Beta (β)-Amylase und Gamma (γ)-Amylase. Alle diese Enzyme sind Glycosidhydrolasen und wirken auf α-1,4-glycosidische Bindungen. Alpha (α)-Amylase wird als ein wichtiges Verdauungsenzym angesehen, während Beta (β)-Amylase als ein wichtiges Enzym angesehen wird, das an der Samenkeimung und Fruchtreifung beteiligt ist. Aber im Vergleich zu Beta (β)-Amylase und Gamma (γ)-Amylase sind die α-Amylasen (EC 3.2.1.1) Calcium-Metalloenzyme und können in Abwesenheit von Calcium nicht funktionieren. Dies ist das Hauptunterschied zwischen Alpha- und Beta-Amylase. Sowohl Alpha- als auch Beta-Amylasen werden jedoch kommerziell in Fermentationsprozessen wie dem Brauen von Bier und Spirituosen verwendet, die aus Zucker hergestellt werden, der aus Stärke gewonnen wird. Lassen Sie uns in diesem Artikel näher erläutern, was die Unterschiede zwischen Alpha- und Beta-Amylase sind.

Dieser Artikel behandelt,

1. Was ist Alpha-Amylase? – Definition, Funktionen, Eigenschaften und Eigenschaften

2. Was ist Beta-Amylase? – Definition, Funktionen, Eigenschaften und Eigenschaften

3. Was ist der Unterschied zwischen Alpha- und Beta-Amylase? – Vergleich der physikalischen und funktionellen Eigenschaften

Was ist Alpha-Amylase?

Alpha-Amylase gilt als ein wichtiges Verdauungsenzym im Verdauungstrakt von Säugetieren. Die humanen Speichel- und Pankreas-Amylasen sind α-Amylasen und Pflanzen, Pilze (Ascomyceten und Basidiomyceten) und Bakterien (Bacillus) können ebenfalls α-Amylasen produzieren.

Der optimale pH-Wert von Alpha-Amylase beträgt 6,7–7,0. Calcium ist für die Funktion von α-Amylasen essentiell; daher ist es als Calciummetalloenzym bekannt. Alpha-Amylase kann langkettige Kohlenhydrate wie Stärkeamylose in Maltotriose und Maltose oder Amylopektin in Maltose, Glucose und limitiertes Dextrin abbauen.

Banddiagramm der Alpha-Amylase im menschlichen Speichel

Was ist Beta-Amylase?

Beta-Amylase wird hauptsächlich von Bakterien, Pilzen und Pflanzen produziert und katalysiert den enzymatischen Abbau der zweiten α-1,4-glykosidischen Bindung von nicht-reduzierenden Zuckern, wodurch Maltose gleichzeitig abgespalten wird. β-Amylase spaltet Stärke in Maltose und verursacht den süßen Geschmack reifer Früchte. Der optimale pH-Wert für die Funktion von β-Amylase beträgt 4,0–5,0. Tiere produzieren keine β-Amylase.

Banddiagramm der Beta-Amylase aus Gerste

Unterschied zwischen Alpha- und Beta-Amylase

Alpha- und Beta-Amylase haben deutlich unterschiedliche physikalische und funktionelle Eigenschaften. Diese lassen sich in folgende Untergruppen einteilen,

Alternative Namen

Alpha-Amylase: 1,4-α-D-Glucan-Glucanohydrolase und Glykogenase sind alternative Namen für α-Amylase.

Beta-Amylase:1, 4-α-D-Glucan-Maltohydrolase, Glykogenase und Saccharogen-Amylase sind alternative Namen für β-Amylase.

EG-Nummer

Alpha-Amylase: EG 3.2.1.1

Beta-Amylase: EG 3.2.1.2

Produktion

Alpha-Amylase: Das Verdauungssystem von Säugetieren kann α-Amylase synthetisieren; somit sind menschliche Speichel- und Pankreas-Amylasen α-Amylasen. Außerdem ist α–Amylasen können von Pflanzen, Pilzen (Ascomyceten und Basidiomyceten) und Bakterien (Bacillus) produziert werden.

Beta-Amylase: β-Amylase wird von Bakterien, Pilzen und Pflanzen produziert. Gewebe oder Zellen von Tieren können β-Amylase nicht produzieren, obwohl sie in Mikroorganismen vorhanden sein kann, die im Verdauungstrakt vorhanden sind.

Rolle von Kalzium

Alpha-Amylase: Calcium ist für die Funktion von α-Amylasen essentiell und wird daher als Calcium-Metallo-Enzym bezeichnet.

Beta-Amylase: Calcium wird für die Funktion von β-Amylasen nicht benötigt.

Optimaler pH-Wert

Alpha-Amylase: Der optimale pH-Wert für β-Amylase beträgt 6,7–7,0

Beta-Amylase: Der optimale pH-Wert für β-Amylase beträgt 4,0–5,0

Hauptfunktion

Alpha-Amylase: α-Amylase ist hauptsächlich an der Verdauung von Nahrungsmitteln beteiligt.

Beta-Amylase: β-Amylase ist hauptsächlich an der Fruchtreife und Samenkeimung beteiligt.

Schauspielseite

Alpha-Amylase: α-Amylase kann überall auf dem Substrat wirken.

Beta-Amylase: β-Amylase kann vom nicht-reduzierenden Ende aus wirken und katalysiert die Hydrolyse der zweiten α-1,4-glycosidischen Bindung

Wichtigste Ergebnisse der enzymatischen Reaktionen

Alpha-Amylase: Langkettige Kohlenhydrate (Amylose- und Amylopektin-Stränge) können durch α-Amylase abgebaut werden und ergeben Maltotriose und Maltose aus Amylose oder Maltose, Glucose und begrenzen Dextrin aus Amylopektin

Beta-Amylase: Während der Fruchtreifung wird Stärke durch β-Amylase in Maltose zerlegt, wodurch der süße Geschmack reifer Früchte entsteht.

Reaktionsrate

Alpha-Amylase: α-Amylase hat die Tendenz, schneller zu wirken als β-Amylase.

Beta-Amylase: β-Amylase neigt dazu, langsamer zu wirken als α-Amylase.

Physikalische und chemische Eigenschaften

Alpha-Amylase: α-Amylase ist unempfindlich gegenüber hohen Temperaturen und Schwermetallionen und wird bei einem niedrigen pH-Wert inaktiviert.

Beta-Amylase: β-Amylase ist empfindlich gegenüber hohen Temperaturen und Schwermetallionen und ist bei einem niedrigen pH-Wert stabil.

Zusammenfassend ist Amylase ein Enzym, das Stärke in kleinere Moleküle hydrolysieren kann. Aber α-Amylase benötigt Ca²⁺ für Aktivität und Ausbeute Glucose, Maltotriose und Maltose als Endprodukte. Im Gegensatz dazu benötigt β-Amylase kein Ca²⁺ und hydrolysiert lösliche Stärke oder Amylose, wobei nur Maltose als Endprodukt erhalten wird.