Die Hauptunterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen ist das Chaperone sind Proteine, die die kovalente Faltung oder Entfaltung und den Auf- oder Abbau anderer makromolekularer Strukturen unterstützen, während Chaperonine eine Klasse von molekularen Chaperonen sind, die günstige Bedingungen für die korrekte Faltung denaturierter Proteine ​​bieten und so die Aggregation verhindern. Darüber hinaus sind Chaperone Monomere mit einem Molekulargewicht von 70-100 kDa, während Chaperonine Oligomere mit einem Molekulargewicht von 800 kDa sind.

Chaperone und Chaperonine sind zwei Gruppen von molekularen Chaperonproteinen, die hauptsächlich für die Faltung von Proteinen verantwortlich sind. Im Allgemeinen sind die meisten von ihnen Hitzeschockproteine ​​(HSPs).

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Was sind Chaperones?

Chaperone sind eine Art molekularer Chaperone, die für die Faltung und den Zusammenbau von Proteinen in ihre nativen Strukturen verantwortlich sind. Außerdem sind sie für den Umbau von Proteinen mit falschen Konformationen verantwortlich. Die meisten Chaperone sind Hitzeschockproteine ​​(HSPs). Sie sind ebenfalls Monomere mit einem Molekulargewicht von 70-100 kDa. Darüber hinaus sind die drei Familien von Chaperonen die Hsp70-Familie, die Hsp90-Familie und die Hsp33-Familie.

Abbildung 1: Chaperon-Funktion

Die Hsp70-Familie

Die Hsp70-Familie besteht aus dem Protein Hsp70 mit einem Molekulargewicht von etwa 70 kDa. Außerdem zeigt es ATPase-Aktivität. Bezeichnenderweise ist DnaK im Cytosol der Hsp70-Typ in Bakterien, während Hsp72, das stressinduzierbar ist, und Hsp73, das konstitutiv ist, die Hsp70-Typen in höheren Eukaryoten sind. Andererseits interagiert Hsp70 mit Hsp40 (DnaJ in Bakterien) und GrpE. Hier stimuliert Hsp40 die Hydrolyse von ATP, während GrpE als Faktor beim Nukleotidaustausch dient.

Die Hsp90-Familie

Die Hsp90-Familie ist weniger repräsentativ als die Hsp70-Familie. Darüber hinaus enthalten Zellen eine große Menge an Hsp90, das stressabhängig ist. HtpG ist das Protein der Hsp90-Familie in Bakterien.

Die Hsp33-Familie

Die Hsp33-Familie enthält aktive Cysteine ​​und Zn. Die Synthese wird durch Hitzeschock induziert und durch oxidativen Schock aktiviert.

Außerdem können Chaperone entweder Foldasen oder Holdasen sein. Dabei unterstützen Foldasen die Proteinfaltung ATP-abhängig. Beispiele für Foldasen umfassen GroEL/GroES, DnaK, DnaJ und GrpE. Im Gegensatz dazu sind Holdasen dafür verantwortlich, die Aggregation von Faltungsintermediaten zu verhindern, indem sie an diese binden.

Was sind Chaperonine?

Chaperonine sind die andere Art von molekularen Chaperonen, die insbesondere die korrekte Faltung von denaturierten Proteinen unterstützen. Das Hauptmerkmal von Chaperonin ist seine Form. Im Allgemeinen haben Chaperonine eine Zweiringstruktur mit 7, 8 oder 9 Monomereinheiten. Chaperonine sind daher Oligomere mit einem Molekulargewicht von 800 kDa. Andererseits umfassen die beiden Familien von Chaperoninen die Hsp60-Familie und die TRiC-Familie.

Die Hsp60-Familie

In Bakterien besteht die Hsp60-Familie aus dem Protein GroEL, das zwei Ringe aus sieben Untereinheiten mit je 60 kDa aufweist. Außerdem besitzt es eine ATPase-Aktivität. Auch der Cofaktor von GroEL ist GroES, der die Faltung von Polypeptiden fördert. Andererseits sind Hsp60 und sein Cofaktor Hsp10 in höheren Eukaryoten die Proteine ​​der Hsp60-Familie. Diese Proteine ​​kommen auch in Mitochondrien vor. Die Proteine ​​der Hsp60-Familie namens Cpn60 und Cpn20 kommen jedoch in Chloroplasten höherer Eukaryoten vor.

Abbildung 2: GroEL/GroES-Proteinkomplex

Die TRiC-Familie

Die TRiC-Familie umfasst das TRiC-Protein mit zwei Ringen aus acht Untereinheiten, die jeweils 55 kDa groß sind. Darüber hinaus kommt es im Zytosol sowohl von Bakterien als auch von höheren Eukaryoten vor.

Ähnlichkeiten zwischen Chaperonen und Chaperoninen

Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen

Definition

Chaperone beziehen sich auf die Proteine, die die kovalente Faltung oder Entfaltung und den Zusammenbau und die Zerlegung anderer makromolekularer Strukturen unterstützen, während sich Chaperonine auf die Proteine ​​beziehen, die günstige Bedingungen für die korrekte Faltung von denaturierten Proteinen bieten und eine Aggregation verhindern. Dies ist also der grundlegende Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen.

Größe

Während Chaperone Monomere mit einem Molekulargewicht von 70-100 kDa sind, sind Chaperonine Oligomere mit einem Molekulargewicht von 800 kDa.

Form

Die meisten Chaperone sind Hitzeschockproteine ​​(HSPs), während Chaperonine die Form von zwei Donuts haben, die übereinander gestapelt sind, um ein Fass zu bilden.

Funktion

Darüber hinaus besteht ein weiterer Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen darin, dass die Chaperone für die Faltung, Entfaltung, Montage und Demontage von Proteinen verantwortlich sind, während die Chaperonine für die korrekte Faltung von denaturierten Proteinen verantwortlich sind, die eine Aggregation verhindern.

Beispiele

Die Chaperone umfassen DnaK, DnaJ, GrpE, HtpG und Hsp33, während Chaperonine GroEL/GroES und TRiC umfassen.

Abschluss

Chaperone sind kurz gesagt eine Gruppe von molekularen Chaperonproteinen, die für die Faltung, Entfaltung, den Zusammenbau und den Abbau von Proteinen in ihre native Struktur verantwortlich sind. Außerdem sind die meisten von ihnen Hitzeschockproteine. Darüber hinaus handelt es sich um Monomere mit einer Größe von 70-100 kDa. Auf der anderen Seite sind Chaperonine die andere Art von molekularen Chaperonproteinen, die für die korrekte Faltung von denaturierten Proteinen verantwortlich sind. Außerdem wird dadurch die Proteinaggregation verhindert. Chaperonine sind Oligomere mit einer Zweiringstruktur und ihr Molekulargewicht beträgt 800 kDa. Daher besteht der Hauptunterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen in ihrer Struktur und Funktion.

Verweise:

1. Evstigneeva, Z.G., Solov’eva, N.A. & Sidel’nikova, L.I. Angewandte Biochemie und Mikrobiologie (2001) 37: 1. doi.org/10.1023/A:1002835921817.2. Motojima, Fumihiro. „Wie falten Chaperonine Proteine?“ Biophysik (Nagoya-shi, Japan) vol. 11 93-102. 1. April 2015, doi:10.2142/biophysics.11.93.

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. „Chaperon“ Von Andrea Frustaci et al. (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia 2. „GroES-GroEL top“ Von Ragesoss angenommen – Eigene Arbeit vorausgesetzt. (Public Domain) über Commons Wikimedia