Die Hauptunterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellenhämoglobin ist das normales Hämoglobin enthält Glutamat an Position 6 auf der Oberfläche der Beta-Kette. Aber im Sichelzellenhämoglobin ersetzt Valin Glutamat an der gleichen Stelle. Darüber hinaus ist Glutamat in normalem Hämoglobin stark hydrophil, während Valin das Sichelzellenhämoglobin hydrophober macht. Darüber hinaus ermöglicht normales Hämoglobin, dass rote Blutkörperchen eine bikonkave Form haben und frei durch die Venen fließen, während Sichelzellen-Hämoglobin dazu führt, dass sich die Sichelzellen halbmondförmig bilden und an den Verzweigungspunkten der Venen kleben.

Normales Hämoglobin und Sichelzellenhämoglobin sind zwei Strukturformen von Hämoglobin, dem eisenhaltigen Sauerstofftransport-Metalloprotein in den roten Blutkörperchen fast aller Wirbeltiere. Im Allgemeinen ist Hämoglobin A die häufigste Form von normalem Hämoglobin, während Sichelzellenhämoglobin als Hämoglobin S bekannt ist.

Abgedeckte Schlüsselbereiche

1. Was ist normales Hämoglobin? – Definition, Struktur, Bedeutung 2. Was ist Sichelzellen-Hämoglobin? – Definition, Struktur, Bedeutung 3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellen-Hämoglobin? – Überblick über die gemeinsamen Funktionen 4. Was ist der Unterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellen-Hämoglobin? – Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe

Hämoglobin A, Hämoglobin S, normales Hämoglobin, Sichelzellenanämie, Sichelzellenhämoglobin

Was ist normales Hämoglobin?

Normales Hämoglobin ist normalerweise in den roten Blutkörperchen von Wirbeltieren vorhanden. Insbesondere Hämoglobin A (Hämoglobin A1 oder α₂β₂) ist die häufigste Art von normalem Hämoglobin, die in 95 % der roten Blutkörperchen vorhanden ist. Außerdem ist es ein Tetramer mit zwei Alpha-Untereinheiten und zwei Beta-Untereinheiten (α₂β₂). Abgesehen davon sind Hämoglobin A2 und Hämoglobin F die anderen Nebentypen des normalen Hämoglobins bei Erwachsenen.

Abbildung 1: Hämoglobinstruktur

Was ist Sichelzellen-Hämoglobin?

Sichelzellenhämoglobin ist eine Variante des normalen Hämoglobins. Die Art des Sichelzellen-Hämoglobins ist Hämoglobin S mit einer Variation im β-Ketten-Gen, die eine Veränderung der Eigenschaften von Hämoglobin verursacht, was zur Sichelbildung der roten Blutkörperchen führt. Hier enthält Sichelzellenhämoglobin eine einzelne Punktmutation, die an Position 6 Glutamat (E/Glu) durch Valin (V/Val) ersetzt (E6V-Substitution). Normalerweise ist Glutamat hydrophiler, während Valin hydrophober ist. Dadurch entsteht ein neuer hydrophober Fleck.

Abbildung 2: Normale und Sichel-rote Blutkörperchen

Darüber hinaus kleben im sauerstoffarmen Zustand hydrophobe Flecken sowohl von normalem als auch von Sichelzellenhämoglobin aneinander und aggregieren zu Ketten. Jedoch ist die Aminosäurezusammensetzung im Sichelzellenhämoglobin in Bezug auf normales Hämoglobin nicht genau gleich. Daher unterscheidet sich diese Aggregation im Sichelzellenhämoglobin. Außerdem bindet Valin in der Beta-Kette an ein anderes hydrophobes Pflaster. Letztendlich führt dies dazu, dass die Sichelzellen-Hämoglobintetramere aneinander kleben und lange Fasern bilden. Aus diesem Grund wird es polymerisiert, anstatt unabhängig zu bleiben. Folglich verzerrt das polymerisierte Sichelzellen-Hämoglobin die roten Sichel-Blutkörperchen in eine abnormale Sichelform.

Wichtig ist, dass sich die Sichel-roten Blutkörperchen bei niedrigen Sauerstoffkonzentrationen dazu neigen, an den Verzweigungspunkten der Venen zusammenzukleben. Heterozygote haben auch eine Mischung aus Hämoglobin A und Hämoglobin S. Normalerweise wird dieser Zustand als „Sichelzellmerkmal“ bezeichnet. Im Gegensatz dazu führt der homozygote Zustand zu einer Sichelzellenanämie.

Ähnlichkeiten zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzell-Hämoglobin

Unterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellenhämoglobin

Definition

Normales Hämoglobin bezieht sich auf das sauerstofftragende Pigment im Blut, das das vorherrschende Protein in den roten Blutkörperchen ist, während sich Sichelzellenhämoglobin auf die häufigste Form von abnormalem Hämoglobin bezieht und die Grundlage sowohl der Sichelzellenanämie als auch der Sichelzellenanämie ist.

Art des Hämoglobins

Die normalen Hämoglobintypen umfassen Hämoglobin A, Hämoglobin A2 und Hämoglobin F bei Erwachsenen, während der Typ des Sichelzellenhämoglobins Hämoglobin S ist.

Der Unterschied im Gehalt an Aminosäuren

Normales Hämoglobin enthält Glutamat an Position 6 auf der Oberfläche der Beta-Kette, während in Sichelzellenhämoglobin Valin Glutamat an derselben Position ersetzt.

Wirkung des Aminosäureersatzes

Glutamat ist in normalem Hämoglobin stark hydrophil, während Valin das Sichelzellenhämoglobin hydrophober macht.

Polymerisation

Bei niedrigen Sauerstoffkonzentrationen ist es weniger wahrscheinlich, dass normales Hämoglobin polymerisiert, während Sichelzellenhämoglobin dazu neigt, zu Kristallen zu polymerisieren, wodurch rote Blutkörperchen in eine Sichelform verzerrt werden.

Die Form der roten Blutkörperchen

Normales Hämoglobin bewirkt, dass rote Blutkörperchen eine bikonkave Form annehmen, während Sichelzellen-Hämoglobin rote Blutkörperchen dazu bringt, sich halbmondförmig zu gestalten.

Löslichkeit bei niedrigen Sauerstoffkonzentrationen

Normales Hämoglobin ist bei niedrigen Sauerstoffkonzentrationen besser löslich, während Sichelzellenhämoglobin weniger löslich ist.

Durch Venen fließen

Normales Hämoglobin lässt rote Blutkörperchen frei durch die Venen fließen, während Sichelzellen-Hämoglobin dazu führt, dass sich die roten Blutkörperchen an den Verzweigungspunkten der Venen klebrig werden.

Wirkung

Mutationen des normalen Hämoglobins verursachen Hämoglobinopathien und Thalassämie, während Sichelzellenhämoglobin Sichelzellenanämie und Sichelzellenanämie verursacht.

Abschluss

Normales Hämoglobin ist die Art von Hämoglobin, die in normalen Blutzellen vorhanden ist. Im Allgemeinen ist Hämoglobin A die häufigste Form von normalem Hämoglobin bei Erwachsenen. Außerdem unterliegt normales Hämoglobin keiner Polymerisation und ermöglicht es normalen roten Blutkörperchen, ihre bikonkave Struktur beizubehalten. Daher schwimmen bei niedrigen Sauerstoffkonzentrationen normale rote Blutkörperchen frei durch die Venen. Im Gegensatz dazu ist Sichelzellenhämoglobin eine Mutation des normalen Hämoglobins, wobei Valin das Glutamat an Position 6 auf der Oberfläche der Beta-Kette ersetzt. Folglich wird das Sichelzellenhämoglobin hydrophober, polymerisiert die Hämoglobintetramere und verzerrt die normale bikonkave Form in eine Sichelform. Außerdem kann diese Art von Hämoglobin bei niedrigen Sauerstoffkonzentrationen an den Verzweigungspunkten der Venen klebrig werden. Letztendlich verursacht Sichelzellen-Hämoglobin eine Sichelzellenanämie. Daher besteht der Hauptunterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellenhämoglobin in der Struktur und Wirkung.

Verweise:

1. Driscoll, Timothy. "Sichelhämoglobin." Hämoglobin-Tutorial, hier verfügbar.2. „Hämoglobin-S-Molekül – Was verursacht Sichelzellenanämie?“ Welt der Moleküle, hier erhältlich.

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. „1904 Hämoglobin“ von OpenStax College – Anatomy & Physiology, Connexions-Website. (CC BY 3.0) über Commons Wikimedia 2. „Sichelzelle 01“ vom National Heart, Lung, and Blood Institute (NHLBI) (Public Domain) über Commons Wikimedia